PROTEINAS DEL LACTOSUERO
Introduccion
Las proteínas del lactosuero, que representan alrededor del 20% de las proteínas de la leche de vaca, se definen como aquellas que se mantienen en solución tras precipitar las caseínas a pH 4,6, a una temperatura de 20oC. Esta separación entre caseína y proteínas del lactosuero fue llevada a cabo por primera vez por Hammarsten en 1883, y todavía se utiliza el término «caseína de Hammarsten» para designar a la precipitada de esta forma. Este científico consideró que la proteína del lactosuero era una «globulina», es decir, el tipo de proteína soluble en soluciones salinas pero insoluble en agua destilada. Trabajos posteriores, especialmente de Sebelien, en 1885, demostraron que estas proteínas eran más bien del tipo de las albúminas, solubles en agua destilada. La polémica lactalbúmina – lactoglobulina ha dejado los nombres para las dos principales proteínas del lactosuero, aunque las dos son realmente «albúminas».
La camposición proteica del lactosuero presenta diferencias notables dependiendo de la especie considerada. Mientras no se diga otra cosa, se hará referencia a la especie bovina.
Las proteínas del lactosuero pueden ser de síntesis mamaria, como la a -lactalbúmina y lab -lactoglobulina, que representan conjuntamente el 70% de las proteínas del lactosuero de vaca, y la lactoferrina., o bien de transferencia sanguínea, como la albúmina y las inmunoglobulinas. Las propiedes funcionales del lactosuero vienen dadas por las de sus dos principales proteínas, a -lactalbúmina y b -lactoglobulina. Entre ellas destacan su solubilidad, incluso a pH 4,5, si no se calientan, sus propiedades emulsionantes y espumantes y su capacidad de gelificación. Se recuperan por ultrafiltración o intercambio iónico, con secado a temperaturas lo más bajas posible para evitar su desnaturalización.
a -lactalbúmina
La a -lactalbúmina es una proteína que se encuentra en la leche de casi todas las especies, con la excepción de algunas focas. Su misión biológica es la síntesis de la lactosa, siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria. En ausencia de a -lactalbúmina, este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas.
La a -lactalbúmina se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactación Una vez sintetizada, la a -lactalbúmina es transportada al aparato de Golgi, donde se une a la galactosil transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa. La a -lactalbúmina se secreta en la leche, junto con la lactosa, en las vesículas secretoras producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi.
La a -lactalbúmina es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1,5 mg /ml), y la más abundante en el lactosuero humano.
La a -lactalbúmina es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica, de 123 aminoácidos, con un peso molecular de unos 14.200. Su estructura terciaria, muy compacta, globular, está mantenida por cuatro puentes disulfuro, con una zona de hélice a y otra de hojas plegadas b . Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4,8. En la vaca existen dos variantes genéticas, con distribución desigual según las razas. En la europeas solamente existe la variante B, α-lactalbúmina Además de las estructuras secundarias se indica la posición del átomo de calcio. con arginina en la posición 10. En las indias existe también la variante A, con glutamina en esa misma posición.
La a -lactalbúmina tiene un ión calcio unido, que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la galactosiltransferasa. La eliminación del calcio produce la estructura llamada «molten globule», un estado intermedio de desnaturalización que ha sido muy utilizado como modelo en la desnaturalización de proteínas. Este estado, con la proteína en forma «apo», es mucho menos resistente que la forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes, como el calentamiento.
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